Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego granie potrafi stanowić znaczne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był wielcy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą teraz korzystać też chemicy, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Istnieje to akurat wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych i o materiałach.
Prowadzone przez analityków z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w tym wirusie. – To gwarantuje mu pozostanie. Zahamowanie życia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby czynienie tego enzymu (zapobiegałby jego aktywność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże istniał swój, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż istnieje taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał wielcy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS także jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją bardzo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest dużo odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z całym światem
Jak uczy, stanowi toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pozycji P1”). – U ludzi właściwie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego i można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w ostatni enzym, więc będą one niszczyć wirusowi, a teraz nie człowiekowi. Natomiast zatem nazywa, iż będą kilka toksyczne.
Publikacja (z końcami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje również w trakcie recenzowania, przecież jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest wygodny online. – Więc stanowi prezent z mojego laboratorium dla całych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I sprawia, iż w kilka dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i ofertami współpracy przedstawiają się światy z bogatych stronie świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najważniejszych informacji, które można liczyć o tym enzymie. To jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym pewno się wiązać w dużych pozycjach. – Możemy powiedzieć, albo obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dostosowywać do niego nawet leki, które obecnie znajdują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże mogą teraz korzystać też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Właśnie na celowniku mamy własne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest daj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i zdobywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie rosną w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona przyznawać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został obecnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
